W komorce wystepuja roznego rodzaju zwiazki chemiczne, ktore ze wzgledu na ich budowe i wlasciwosci dzielimy na zwiazki organiczne i nieorganiczne. Podstawowe zwiazki organiczne wystepujace w komorce to :
Wszystkie aminokwasy to zwiazki wielofunkcyjne,zawierajace w swej budowie przynajmniej jedna grupe aminowa (-NH2) i przynajmniej jedna grupe karboksylowa (-COOH).
W przyrodzie wystepuje okolo 300 aminokwasow, ale tylko 20 z nich buduje
bialka.Nalezy podkreslic, iz niezaleznie od funkcji czy pochodzenia
(rosliny, zwierzeta, drobnoustroje) bialka zudowane sa zawsze z tych
samychaminokwasow.
Aminokwasy budujace bialka to L-& aminokwasy .
&-aminokwasy totakie aminokwasy, w ktorych grupa aminowa i karboksylowa
podstawine sa do tego samego wegla zwanego weglem &.
Tetraedryczne ulozenie 4 roznych podstawnikow przy atomie wegla & (wegiel
asymetryczny)nadaje aminokwasom bialkowym wlasciwosci zwiazkow optycznie
czynnych tj.zdolnosc skrecania plaszczyzny swiatla spolaryzowanego.
W pH rownym 7,0 wszystkie aminokwasy bialkowe maja konfiguracje
porownywalna z konfiguracja aldechydu L-glicerynowego.
Wyjatkiem od reguly jest glicyna - aminokwas bialkowy, ktora nie wykazuje
wlasciwosci zwizku optycznie czynnego, poniewaz 2 z 4 podstawnikow wegla &
sa takie same.
W zaleznosc od budowy lancucha bocznego (wystepowania okreslonych grup
funkcyjnych rozne sa wlasciwosci biochemiczne poszczegolnych aminokwasow
bialkowych (np. polarnosc, ladunek, wartosc punktu izoelektrycznego).
Aminokwasy bialkowe sa podstawowa jednostka strukturalna bialek
(buduja peptydy, bialka) i jest to ich glowna rola w
komorce.
Aminokwsy niebialkowe (nie wchodzace w sklad bialek)wystepuja w komorce
w stanie wolnym lub zwiazanym i biora udzial w biosyntezie puryn,
pirymidyn, porfiryn, keratyny,hormonow (wazopresyny, oksytocyny,
adrenaliny), alkaloidow.Aminokwasy te wchodza rowniezw skad buforow
(czynniki osmotyczne).Niektore D-aminokwasy buduja sciany komorkowe
bakterii i wchodza w sklad antybiotykow.
Najwazniejsza reakcja charakterystyczna aminokwasow jest tworzenie wiazania
peptydowego (reakcja kondensacji).
Niezbednym czynnikiem warunkujacym przebieg reakcji tworzenia wiazania
peptydowego jestaktywacja grupy karboksylowej. Wprzyrodzie aktywacje te
zapewnia ATP (zwiazek wysokoenergetyczny - patrz nukleotydy).
Peptyd sklada sie z minimum dwoch reszt aminokwasowych (polaczonych
wiazaniem peptydowym - patrz roz. aminokwasy).
Czasteczka zawierajaca w swym skladzie wiecej niz 100 reszt aminokwasowych
(polaczonych wiazaniem peptydowym) to polipeptyd.
Zasadnicza rola biologiczna peptydow to tworzenie bialek, niektore
antybiotyki i hormony to peptydy i polipeptydy.
Posdtawowa jednostka strukturalna bialka sa aminokwasy (parz rozdzial
aminokwasy).
Bialka to w rzeczywistosci wielkoczasteczkowe polipeptydy.Ustalanie
granicy pomiedzy duzym polipeptydem a malym bialkiem jest wiec
rozwazaniem czysto teoretycznym.
Ze wzgledu na budowe bialka dzielimy na proste i zlozone.
Bialka proste w wyniku hydrolizy daja tylko L-&-aminokwasy.
Natomiast bialka zlozone zawieraja dodatkowo organiczne lub nieorganiczne
grupy prostetyczne.
Rodzaje bialek zlozonych :
Czasteczki bialek w stanie natywnym (naturalnym, rodzimym) maja
charakterystyczny dla danego bialka trojwymiarowy ksztalt zwany
konformacja czasteczki.
Ze wzgledu na typ konformacji wyrozniamy nastepujace klasy bialek :
Rozne cechy strukturalne bialek (stopnie uksztaltowania czasteczek bialka)
okresla sie jako struktura I- , II- , III- , IV- rzedowa czasteczek bialka.
Struktura I-rzedowa odnosi sie do sekwencji reszt aminokwasowych
(kolejnosc ulozenia aminokwasow ).
Struktura II-rzedowa nazywamy sposob ulozenia lancuchow polipeptydowych
wzdluz dlugiej osi czasteczki (dotyczy bialek fibrylarnych).
Struktura III-rzedowa stan pofaldowania lancchow polipeptydowych i odnosi
sie do bialek globularnych.
Struktura IV-rzedowa odnosi sie do bialek oligomerycznych tj. zbudowanych z
wiecej niz jednego lancucha polipeptydowego (protomer) i okresla ona sposob
zestawienia tyc lancuchow ze soba w uklad przestrzenny.Przykladem bialka
oligometrycznegojest hemoglbina skladajaca sie z 4 lancuchow
polipeptydowych (2lacucuy alfa i 2 lancuchy beta).
Bialka wykazuja zdolnosc do prawidlowego funkcjonowania (aktywnosc
biologiczna) w waskich zakresach czynnikow fizycznych i chemicznych (np.
temperatura i pH).Krancowe zmiany tych czynnikow prowadza do denaturacji
bialek tj. zniszczenia II-,III,IV-rzedowej struktury (zachowana zostaje
struktura I-rzedowa ), co wiaze sie z utrata aktywnosc biologicznej.W
niektorych przypadkach proces denaturacji jest calkowicie odwracalny.
Bialka sa glownym skladnikiem komorki - stanowai okolo 50% suchej masy
komorkowej.
Bialka pelnia w komorce wiele roznych funkcji.Sa katalizatorami reakcji
chemicznych, skladnikami ukladow kurczliwych, stanowia material zapasowy
oraz pelnia rola ochronna (immunoglobuliny).Bialka to rowniz bezposredni
wyraziciel informacji genetycznej zwartej w DNA (uklad trojek
nukleotydowych odpowiada sekwencji aminokwasowej bialka - patrz procesy
transkrypcji i translacji).
Kazde bialko charakteryzuje sie scisle okreslona sekwencja aminokwasowa,
wszystkie czasteczki tego bialka sa pod tym wzgledem identyczne.
Funkcjonalnie homologiczne bialka pochodzace z roznych gatunkow (np.
hemoglobiny lub cytochromy) zawieraja stele sekwencje aminokwasowe w
pewnych fragmentach lancucha, natomiast pozostale sekwencje moga byc rozne
w zaleznosci od gatunku.Im bardziej ewolucyjnie oddalone od siebie gatunki,
tym wiecej zmiennych sekwencji wobrebie lancucha. Na podstawie tak
sformulowanego twierdzenia buduje sie tzw.drzewa filogenetyczne.
Zwiazki organiczne wystepjace w komorce : peptydy.
Zwiazki organiczne wystepujace w komorce : bialka.